Příprava proteinových monokrystalů pro elektronovou difrakci
Preparation of protein single crystals for electron diffraction experiments
Typ dokumentu
bakalářská prácebachelor thesis
Autor
Nastasja Viktorovna Samochvalova
Vedoucí práce
Dohnálek Jan
Oponent práce
Pavlíček Jiří
Studijní obor
Inženýrství pevných látekStudijní program
Fyzikální inženýrstvíInstituce přidělující hodnost
katedra inženýrství pevných látekPráva
A university thesis is a work protected by the Copyright Act. Extracts, copies and transcripts of the thesis are allowed for personal use only and at one?s own expense. The use of thesis should be in compliance with the Copyright Act http://www.mkcr.cz/assets/autorske-pravo/01-3982006.pdf and the citation ethics http://knihovny.cvut.cz/vychova/vskp.htmlVysokoškolská závěrečná práce je dílo chráněné autorským zákonem. Je možné pořizovat z něj na své náklady a pro svoji osobní potřebu výpisy, opisy a rozmnoženiny. Jeho využití musí být v souladu s autorským zákonem http://www.mkcr.cz/assets/autorske-pravo/01-3982006.pdf a citační etikou http://knihovny.cvut.cz/vychova/vskp.html
Metadata
Zobrazit celý záznamAbstrakt
Využití elektronové krystalografie ve strukturní biologii postupně roste díky vlastnostem elektronů, jako je silná interakce s hmotou a záporný náboj. S využitím těchto vlastností je pak snazší určit polohu iontů než při rentgenové strukturní analýze nebo studovat krystaly velmi malých rozměrů. Postupy přípravy vzorků proteinových krystalů pro elektronovou difrakci i následné zpracování difrakčních dat se postupně standardizují. Tato práce se zabývá přípravou mikrokrystalů dvou vybraných proteinů, thaumatinu a mutantu bilirubin oxidázy, změnou již známých krystalizačních podmínek a následnou detekcí těchto mikrokrystalů pomocí technologie SONICC. The use of electron crystallography in structural biology is gradually increasing due to the properties of electrons such as strong interaction with matter and negative charge. Using these properties, it is then easier to determine the position of ions than in X-ray structural analysis or to study crystals of very small dimensions. Procedures for the preparation of protein crystal samples for electron diffraction as well as the subsequent processing of diffraction data are gradually being standardized. This work deals with the preparation of microcrystals of two selected proteins, thaumatin and a bilirubin oxidase mutant, by changing already known crystallization conditions and the subsequent detection of these microcrystals using SONICC technology.