Využití rentgenové difrakční analýzy při studiu oxidačních stavů flavin-dependentních oxidáz
Application of X-ray diffraction analysis in studies of oxidation states of flavin-dependent oxidases
Type of document
diplomová prácemaster thesis
Author
Aleš Kravic
Supervisor
Dohnálek Jan
Opponent
Pavlíček Jiří
Field of study
Inženýrství pevných látekStudy program
Aplikace přírodních vědInstitutions assigning rank
katedra inženýrství pevných látekRights
A university thesis is a work protected by the Copyright Act. Extracts, copies and transcripts of the thesis are allowed for personal use only and at one?s own expense. The use of thesis should be in compliance with the Copyright Act http://www.mkcr.cz/assets/autorske-pravo/01-3982006.pdf and the citation ethics http://knihovny.cvut.cz/vychova/vskp.htmlVysokoškolská závěrečná práce je dílo chráněné autorským zákonem. Je možné pořizovat z něj na své náklady a pro svoji osobní potřebu výpisy, opisy a rozmnoženiny. Jeho využití musí být v souladu s autorským zákonem http://www.mkcr.cz/assets/autorske-pravo/01-3982006.pdf a citační etikou http://knihovny.cvut.cz/vychova/vskp.html
Metadata
Show full item recordAbstract
Práce je zaměřena na analýzu oxidačních stavů flavinu FAD-dependentní oxidoreduktázy z \textit{Chaetomium thermophilum} v závislosti na přítomnosti chemického redukčního činidla a absorbované dávky záření. Ve všech strukturách \textit{ChtFDO}, které byly dosud vyřešeny metodami proteinové krystalografie, byl pozorován pouze redukovaný stav flavinu. Je analyzován a diskutován ohyb isoalloxazinového kruhu flavinu v aktivním místě jednotlivých struktur. Strukturní analýza konformačních změn flavinu za definovaných podmínek ukazuje, že s velkou pravděpodobností je plně oxidovaný stav FAD v tomto enzymu strukturně velmi blízký plně redukovanému stavu. This thesis is focused on the analysis of the oxidation states of flavin in FAD-dependent oxidoreductase from \textit{Chaetomium thermophilum} as a dependency on the presence of a chemical reducing agent and absorbed radiation dose. In all \textit{Cht}FDO structures solved so far by protein crystallography methods, only the reduced state of flavin was observed. The bending of the isoalloxazine ring of flavin in the active site of each structure is analyzed and discussed. Structural analysis of the conformational changes of flavin under defined conditions shows that, in all likelihood, the fully oxidized state of FAD in this enzyme is structurally very close to the fully reduced state.